Peptidbindung – Biologie, Definition, Eigenschaften und Beispiele

Die funktionellen Gruppen der Aminosäuren sind die Carboxylgruppe (-COOH) und die Aminogruppe (-NH₂). Die Aminogruppe kann sich an verschiedenen Positionen der Kohlenstoffkette befinden. Man spricht von einer Alpha-Stellung, wenn die Aminogruppe am Kohlenstoff sitzt, das der Carboxylgruppe direkt benachbart ist. Diese Alpha-Aminosäuren sind die wichtigsten natürlich vorkommenden Aminosäuren und die Grundbausteine der menschlichen Proteine. Die allgemeine Formel für die Grundstruktur der Aminosäuren ist immer gleich: Ein zentrales Kohlenstoffatom wird durch vier Substituenten ergänzt. Neben der Carboxyl- und der Aminogruppe trägt es ein Wasserstoffatom (-H) und einen Rest (-R).

Die Verknüpfung zwischen zwei Aminosäuren erfolgt über die Carboxylgruppe der einen Aminosäure und die Aminogruppe der anderen. Es entsteht eine Peptidbindung oder Säureamidbindung. Gehen zwei Aminosäuren eine Peptidbindung ein, spricht man von einem Dipeptid. Eine Kette von bis zu zehn Aminosäuren nennt man Oligopeptid. Alles darüber hinaus heißt Polypeptid. Eiweiße oder Proteine besitzen meist eine Kette von 50 bis 2 000 Aminosäuren. Die Abfolge oder Aminosäuresequenz bestimmt die sogenannte Primärstruktur eines Proteins. Die Peptidbindung ist eine Kondensationsreaktion, das heißt, dass ein Molekül Wasser (H₂O) frei wird. Umgekehrt kann die Peptidbindung durch Hydrolyse aufgelöst werden und es entstehen wieder die einzelnen Aminosäuren. Die Hydrolyse kann beispielsweise durch Temperaturerhöhung oder Enzyme katalysiert werden.

Im Bild findest du die Vorgänge bei der Bildung einer Peptidbindung einfach erklärt. Hier erkennst du auch die allgemeine Strukturformel einer Peptidbindung (-NH-CO-).

In der folgenden Tabelle findest du die Eigenschaften der Peptidbindung übersichtlich zusammengefasst.

Eiweiße spielen im menschlichen Organismus eine wichtige Rolle, beispielsweise für den Muskelaufbau, für ein gesundes Immunsystem, für gesunde Nägel und Haare oder für die Herstellung von Bindegewebe und Knorpel. 

Beispielsweise wird die Grundstruktur der Gelatine durch das Strukturprotein Kollagen formuliert. Meist wird dafür tierisches Kollagen aus Schweineschwarten verwendet. Kollagen enthält Peptidbindungen zwischen etwa 1 000 Aminosäuren, hauptsächlich zwischen Glycin, Prolin, Hydroxyprolin und Alanin, und spielt für Haut, Knochen und Knorpel eine besondere Rolle. Gelatine wird als Verdickungsmittel in Lebensmitteln oder in der pharmazeutischen Industrie eingesetzt. Ob sie allerdings auch einen gesundheitlichen Mehrwert bei Arthrose oder Osteoporose besitzt, ist umstritten.